Záujem vedcov o molekuly, ktoré dnes nazývame bielkoviny, vzrástol vďaka ich spojeniu s procesmi potrebnými pre život. Už v roku 1789 rozlíšil francúzsky chemik Antoine Fourcroy tri varianty bielkovín živočíšneho pôvodu – albumín, fibrín a želatínu. Tieto molekuly boli súhrnne pomenované pojmom albumíny, podľa prototypu derivovaného z vaječného bielka (nemeckým ekvivalentom bol názov "Eiweisskörper"). Neskôr, v prvej polovici 19. storočia, kedy sa začali používať techniky elementárnej analýzy, boli identifikované základné prvky, z ktorých sa tieto molekuly skladajú: uhlík, vodík, kyslík, dusík, fosfor a síra. Hlavnú zásluhu v tejto oblasti nesie holandský chemik Gerrit Mulder, ktorý určil konštitutívny vzorec vaječného albumínu ako C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀P₁S₁. Mulderov výskum zaujal aj jeho priateľa, švédskeho chemika Jacoba Berzelia, ktorý dal týmto molekulám názov proteíny, pochádzajúci z gréckeho πρώτειος ((proteios, v preklade "vo vedení", "číslo jeden". Výsledky elementárnej analýzy však boli v tej dobe náročné na interpretáciu, aj pre to, že štvorväzbová povaha uhlíku bola objavená Augustom Kekuléom až neskôr v roku 1857. Navyše, molekuly s tak vysokou relatívnou molekulovou hmotnosťou v tej dobe neboli známe. Tento fakt bol hlavným bodom kritiky vtedy jedného z najuznávanejších vedcov, Justa Liebiga, ktorý tiež vyjadroval pochybovanie o čistote Mulderových vzoriek. Spory medzi Liebigom a Mulderom ale viedli ku zvýšenému záujmu vedeckej obce o štúdium bielkovín, vďaka čomu sa neskôr ich výskum zrýchlil.^[21]

Významný posun v získavaní čistých vzoriek bielkovín nastal vďaka ich kryštalizácii, ktorá bola objavená náhodne na kvapkách vzorky krvi dážďoviek na povrchu skla v roku 1840. V druhej polovici 19. storočia bolo kryštalizovaných mnoho ďalších proteínov a k ich štúdiu prispeli predovšetkým spektroskopické techniky. Pomocou spektroskopie boli napríklad získané prvé funkčné informácie o bielkovine vôbec, konkrétne o hemoglobíne a prenose kyslíku, na základe jeho rozdielnych absorpčných spektier v oxidovanom a neoxidovanom stave.^[21]

Štúdie však boli stále brzdené pre nedostatok vedomostí o chemickom zložení bielkovín. Za Muldera boli známe len dve aminokyseliny ako zložky bielkovín (leucín a glycín), do roku 1901 ich už ale bolo 17. Tieto znalosti využili Emil Fischer a Franz Hofmeister, ktorí ako prví objavili štruktúru peptidovej väzby, pričom svoje úplne nezávisle a inými metódami získané výsledky prezentovali v ten istý deň v roku 1902 na konferencii v Karlových varoch. Do roku 1936 boli objavené zvyšné tri proteínogénne aminokyseliny (ako posledný treonín) a so Sangerovým objavom sekvenácie bielkovín bolo možné zisťovať ich primárnu štrutúru. Určenie vyšších štruktúr bolo možné vďaka vzostupu metód röntgenovej kryštalografie. V roku 1958 tak bola zistená prvá bielkovinová štruktúra a to molekuly myoglobínu, za čo dostali v roku 1962 Max Ferdinand Perutz a Sir John Cowdery Kendrew Nobelovu cenu za chémiu. Vylepšenie metód proteínovej kryštalografie a zavedenie nových metód biochémie a molekulárnej biológie spôsobili obrovský nárast vedeckých publikácii a vedomostí o bielkovinách, ktorý trvá dodnes